Nghiên cứu cáC ĐIỀu kiện nuôi cấY ĐỂ thu nhận chế phẩm enzyme chitinase thô

 
Hình 11. Tủa enzyme chitinase sau khi li tâm Hình 12.CPE enzyme chitinase thô 
Sau đó, tiến hành kiểm tra lại hoạt độ chitinase của CPE (60,418 UI/gCPE) và 
bảo quản CPE trong điều kiện nhiệt độ lạnh từ 4 – 8
o
C. 
4. 
Kết luận 
Sau quá trình nghiên cứu, chúng tôi có thể đưa ra một số lết luận sau: 
- Tuyển chọn được chủng Trichoderma BL2 có khả năng tổng hợp enzyme 
chitinase hoạt độ cao nhất trong 4 chủng khảo sát. 
- Đã xác định được các điều kiên nuôi cấy thích hợp thu enzyme chitinase hoạt độ 
cao từ chủng Trichoderma BL2 là: Trấu 50g; cám 40g; pepton 0,5g, cao nấm men 0,5g; 
glucose 1g; KH
2
PO
4 
0,3g; K
2
HPO
4 
0,7g; MgSO
4
.H
2
0 0,5g; FeSO
4
.H
2
0 0,5g; ZnSO
4
0,001g; chitin huyền phù 1,0%; pH 5; độ ẩm 60%, thời gian nuôi cấy 60h. 
- Đã xác định tác nhân tủa để thu CPE chitinase là ethanol 96
o
. 
- Hoạt độ chitinase của CPE sau khi tủa bằng ethanol 96
o
xác định được là 
60,418(UI/gCPE). 

T
ạp chí KHOA HỌC ĐHSP TPHCM
Phạm Thị Lịch và tgk 
_____________________________________________________________________________________________________________ 
129 
Kiến nghị: Tiếp tục khảo sát các đặc tính lí hóa của CPE chitinase từ chủng 
Trichoderma BL2 và thử nghiệm CPE này trong việc phòng trừ vi nấm gây bệnh trên 
cây trồng. 
TÀI LIỆU THAM KHẢO 
1. 
Nguyễn Lân Dũng, Phạm Thị Trân Châu, Nguyễn Thanh Hiền, Lê Đình Lương, 
Đoàn Xuân Mượu, Phạm Văn Ty (1978), Một số phương pháp nghiên cứu vi sinh vật 
học, (3), Nxb Khoa học và Kĩ thuật Hà Nội, tr.115-140. 
2. 
Phạm Thị Ánh Hồng (2003), Kĩ thuật sinh hóa, Tủ sách trường Đại học Khoa học Tự 
nhiên, tr.98-115. 
3. 
Đinh Minh Hiệp (2012), Nghiên cứu chitinase và β-glucanase từ Trichoderma spp. 
và khả năng kiểm soát sinh học đối với một số nấm bệnh gây hại, Luận án Tiến sĩ, 
Viện Sinh học Nhiệt đới. 
4. 
Lê Thị Huệ (2010), Khảo sát khả năng sinh tổng hợp enzyme chitinase của một số 
chủng nấm sợi thuộc giống Aspergillus, Trichoderma và ứng dụng, Luận văn Thạc sĩ 
sinh học, Trường Đại học Sư phạm TPHCM 
5. 
Lương Đức Phẩm (2011), Sản xuất và sử dụng chế phẩm sinh học trong nông 
nghiệp, Nxb Giáo dục Việt Nam, tr.209-215. 
6. 
Brameld A. Ken, William D. Shrader, Imperiali Barbara and Goddard III A. (1998), 
“Substrate assistance in the Mechanism of family 18 chitinase: Theoretical studies of 
potential intermediates and inhibitors”, J. Mol. Biol, Vol. 280, pp.923-933. 
7. 
El-Katatny et al (2000), “Production of Chitinase and -1,3-glucanase by Trichoderma 
harzianum for control of the phytopathogenic fungus Sclerotium rolfsii”, Food 
technol. Biotechnol, 38(3), pp.173–180. 
8. 
Guoqing et al. (2001), “A novel chitinase having a unique mode of action from 
Aspergillus fumigatus YJ-407”, Eur. J. Biochhem, 268, pp.4079-4085. 
9. 
Harmen G E, Howell C R, Viterbo A, Chet I and Lorito M (2004), “Trichoderma 
species – opportunistic, avirulent plant symbionts”, Nature Reviews Microbiology, 2, 
pp.43-56. 
10. Hirohi Ihui, Hirano S., Kosaki H., Uno Y., Toda T. (1994), “Biotechnology and 
bioactive polymers”, International Journal of Science, 2, pp.34-35. 
11. Matroudi et al. (2009), “Antagonistic effects of three species pf Trichoderma sp. on 
Slerotinia slerotiorum, the causal agent of canola stem rot”, Egytian Journal of 
Biology, 11, pp.37-44. 
12. Ulhoa C. J., Peberdy J. F. (1991), “Regulation of chitinase synthesis in Trichoderma 
harzianum”, Journal of General Microbiology, 137, pp.2163-2169. 
(Ngày Tòa so
ạn nhận được bài: 26-8-2013; ngày phản biện đánh giá: 23-9-2013; 
ngày ch
ấp nhận đăng: 14-10-2013)